Glycosylation
C'est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique ou une protéine. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée.
Catégories :
Protéomique - Modification post-traductionnelle - Glucide
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Définitions :
- Action par laquelle les molécules de sucres libres se fixent à des acides aminés ou à des protéines. (source : ogm.gouv.qc)
C'est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique ou une protéine. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation commence dans le réticulum endoplasmique rugueux (REG) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne principalement les protéines membranaires mais aussi les protéines sécrétées.
Des remaniements de la glycosylation primaire, comme la suppression de certains résidus glucidiques se produisent dans l'appareil de Golgi distal (late Golgi).
Il est néanmoins important de préciser que seule la N-glycosylation commence dans le réticulum endoplasmique (seulement le REG en ce qui concerne les protéines) pour s'achever dans l'appareil de Golgi, car la O-glycosylation, qui se fait sur des résidus hydroxylés (hydroxylysine, hydroxytyrosine, hydroxyproline) est exclusivement réalisée par l'appareil de Golgi.
La glycosylation rend les polypeptides plus résistant à la protéolyse. On peut distinguer deux types de glycosylation majoritaires.
La N-glycosylation
C'est l'addition de glucides aux chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique. Au cours de cette réaction, un
La N-glycosylation s'effectue (globalement) sur les futures glycoprotéines membranaires, et conduit à des chaînes de sucres courtes et ramifiées.
La O-glycosylation
C'est l'addition de glucides au niveau les résidus -OH des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi. Cette réaction est aussi catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et commence généralement par une N-acétyl-galactosamine.
La O-glycosylation est , dans la majorité des cas, effectuée sur les protéoglycanes, et conduit à des chaînes de sucres longues et non ramifiées, qui possèdent de grandes capacités de rétention d'eau. On retrouve énormément de protéoglycanes au niveau de la matrice extra-cellulaire des cellules animales.
Certaines glycoprotéines peuvent aussi être O-glycosylées.
Implications biomédicales
Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire, en particulier dans le cas des anticorps où on a prouvé surtout que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger).
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